desolvation) as well as the solving

desolvation) as well as the solving conditions. Only a few buffers are compatiblewith both ESI and the formation of the protein complex, which requires all componentsinvolved in their native conformation.When performed with proteins with molecular masses up to 100 kDa, FT-ICRmass spectrometry can resolve isotope peaks. This can be used to identify theoxidation state of metalloproteins (e.g., Fe2+ and Fe3+).

Результаты (русский) 1:

десольватация), а также условия решения. Лишь немногие буферы совместимы как с ESI, так и с образованием белкового комплекса, для которого необходимы все компоненты, участвующие в их нативной конформации. При выполнении с белками с молекулярной массой до 100 кДа масс-спектрометрия FT-ICR может разрешать изотопные пики. Это можно использовать для определения степени окисления металлопротеинов (например, Fe2+ и Fe3+).

Результаты (русский) 2:

Дерастворение) и условия растворения. Только несколько буферов совместимы.
ESI и образование белковых комплексов, которые требуют всех компонентов
Участие в их естественной конфигурации.
При использовании белка с молекулярной массой до 100 кД FT - ICR
Масс - спектрометрия может различать изотопные пики. Это можно использовать для идентификации
Окисление металлических белков (например, Fe2 + и Fe3 +).

Результаты (русский) 3:

растворителя) и условия растворения. Только несколько буферов совместимы.
Для образования ESI и белковых комплексов необходимы все компоненты.
Это связано с их естественной структурой.
При использовании белков с молекулярной массой до 100 кДА, ICR
Массовая спектроскопия позволяет различать изотопные пики. Это можно использовать для идентификации.
Окислительное состояние металлических белков (например, Fe2+ и Fe3+).